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            論文編號 202109-28
            論文題目 基于定點突變技術提高甲酸脫氫酶(LeFDH)的穩定性
            文獻類型
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            基于定點突變技術提高甲酸脫氫酶(LeFDH)的穩定性

            首發時間:2021-09-16

            吳曉文 1   

            (1989-),女,分子生物學

            羅瑋 1   

            (1981-),男,副教授、碩導,代謝工程與生物催化

            • 1、江南大學生物工程學院,江蘇無錫 214000

            摘要:甲酸脫氫酶(Formate dehydrogenase,FDH)可利用價格低廉的底物將NAD+還原成NADH,是最具工業應用潛力的輔酶再生酶之一。然而多數的野生甲酸脫氫酶都具有的催化效率低、操作穩定性差等缺陷,限制了它的實際應用推廣。本工作通過同源建模,獲得了來自Lodderomyces elongisporus的甲酸脫氫酶(LeFDH)的三維結構,預測了活性中心以及輔酶、底物的結合位點。為了改善其熱穩定性,結合分子動力學模擬和序列比對等方法,對遠離活性中心的loop環上的4個氨基酸殘基進行了突變。酶學性質分析表明,二元突變體K21PK22R在熱穩定性方面獲得了最大的提升,于65℃條件下孵育60min后仍可保留高于80%的酶活力,而野生型LeFDH在孵育至30min時已完全失活。該研究方法為LeFDH的進一步蛋白質工程改造提供了思路,該研究獲得的突變體提升了LeFDH在輔酶再生方面的應用潛力。

            關鍵詞: 分子生物學 甲酸脫氫酶 定點突變 熱穩定性

            For information in English, please click here

            Improving the Stability of Formate Dehydrogenase(LeFDH)by Site-Directed Mutagenesis

            WU Xiaowen 1   

            (1989-),女,分子生物學

            LUO Wei 1   

            (1981-),男,副教授、碩導,代謝工程與生物催化

            • 1、School of Bioengineering, Jiangnan University, Wuxi,Jiangsu 214000

            Abstract:Formate dehydrogenase (FDH), which can reduce NAD+ to NADH using low cost substrate, is one of the most promising cofactor regenerating enzymes for industrial applications. However, the popularity in commercial processes of native FDHs are limited by its weaknesses in catalytic efficiency and operational stability. In this work, the three-dimensional model of Lodderomyces elongisporus FDH(LeFDH) was created by homology modeling, and the active center as well as the binding sites of cofactor and substrate were predicted. In order to improve the thermal stability, four amino acid residues on the loops which are far away from the active center, were mutated by a comprehensive strategy of molecular dynamics simulations and multiple sequence alignments. The results of enzymatic property analyses showed that the binary mutant K21PK22R obtained the greatest improvement in thermal stability, which can retain more than 80% of enzyme activity after 60 minites incubation at 65 C, while wild-type LeFDH was completely inactivated by incubation up to 30 minites. This study lays the foundation for further protein engineering of LeFDH, and the mutantsobtained in this work increase the potential of LeFDH for cofactor regeneration.

            Keywords: Molecular Biology Formate Dehydrogenase Site-Directed Mutagenesis Stability

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            引用

            導出參考文獻

            .txt .ris .doc
            吳曉文,羅瑋. 基于定點突變技術提高甲酸脫氫酶(LeFDH)的穩定性[EB/OL]. 北京:中國科技論文在線 [2021-09-16]. http://www.fightingvitiligo.com/releasepaper/content/202109-28.

            No.****

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            少妇人妻好深太紧了